AMĐNOASĐTLERĐN GENEL ÖZELLĐKLERĐ
Aminoasitlerin Yapısı
1. Prolin hariç aminoasitler
• ” R” yan zinciri ifade eder ve bir aminoasidin proteindeki rolünü belirleyen kısmıdır.
• Amino ve karboksil kısımları peptid bağının yapısına katılırlar ve hidrojen bağı olusumu dısında herhangi bir
kimyasal reaksiyona girmezler.
• Fizyolojik pH’da (7,4) amino grupları protonlanır (+ yüklü) – karboksil grupları disosiye olur (- yüklü)
2. Prolin
• Amino yerine imino grubu içerir. Prolin’in yan zinciri alfa-amino grubuyla birleserek bir halka yapısı
olusturur ve bu nedenle imino grubu tasır.
Amino grubu tasıyan aminoasitler (Prolin hariç hepsi) ninhidrinile mor kompleks olusturur.
Đmino grubu tasıyan aminoasit (Prolin) ninhidrin ile sarı kompleks olusturur.
Sınıflaması
1-Nonpolar aminoasitler
• Kimyasal reaksiyonlara katılmayan non-polar bir yan zincir içerirler.
o Bu yan zincirler hidrofobik olduklarından sulu çözeltilerde bulunan proteinlerin iç kısımlarını
doldurmaya çalısırlar ve proteinlerin üç boyutlu yapısından sorumludurlar.
1.Alifatik non-polar aminoasitler
1.Alanin
Yan zincir olarak hidrofobik bir metil grubu içerir. (Oligosakkaritlerle bağ YAPAMAZ)
Fonksiyonları:
1.Dolasımda amonyak tasır
2.Glisin
Yan zincir olarak bir H iyonu tasır.
Optik olarak aktif olmayan tek aa’dir (Polarize ısık düzlemini çeviremez).
Fonksiyonları:
1.Kollajenin yapısında bulunur (Kollajenin yapısında her 3 aa’den biri glisindir).
2.AsetilCoA, Glutatyon, Hem, Porfirin ve Pürin sentezine katılır (Melanin sentezine KATILMAZ)
3.KC’de safra asit konjugasyonu ve detoksifikasyonunda kullanılır.
3.Dallı zincirli alifatik aminoasitler
1. Đzolösin (Yan zincirinde iki asimetrik karbon atomu tasıdığından dört izomeri vardır.)
2. Lösin
3. Valin
2.Aromatik non-polar aminoasitler (UV ısığı absorbe ederler)
1.Fenilalanin
Yan zincir olarak hidrofobik bir fenil halkası tasır.
Fonksiyonları:
1.UV ısığı absorbe ettiğinden spektrofotometrik olarak bir solusyondaki protein konsantrasyonunun
ölçümünde kullanılır.
2.Triptofan
Yan zincir olarak indol halkası tasır.
Fonksiyonları:
1.Melatonin, nikotinamid ve seratonin’in prekürsörüdür.
2.UV ısığı absorbe ettiğinden spektrofotometrik olarak bir solusyondaki protein konsantrasyonunun
ölçümünde kullanılır.
3.Kükürtlü non-polar aminoasitler
1.Metionin
Yan zincirinde kükürt bağlı bir metil grubu tasır.
Fonksiyonları:
1.Protein sentezini baslatır.
2.Transmetilasyon reaksiyonlarında S-adenozil metionin seklinde metil grubu vericisidir
3.Vücuttaki kükürt içeren bilesiklerin hemen hemen hepsinin kaynağıdır.
4.Ornitin ile birlikte spermin ve spermidin’in öncülüdür.
4.Đmino içeren non-polar aminoasitler
1.Prolin
Amino yerine imino grubu içerir.
Rotasyonu engelleyen rijit bir halka yapısı vardır. Bu nedenle polipeptid zincirlerinde katlanmayı zorlastırır.
Fonksiyonları:
1.Kollajenin yapısında bulunur.
2-Polar aminoasitler
1.Yüksüz polar aminoasitler
1.Aromatik polar aminoasitler
1.Tirozin
Fenilalaninden sentezlenir.
Yan zincir olarak fenolik hidroksil grubu tasır.
Fizyolojik pH’da aniyonize haldedir.
Fonksiyonları:
1.Melanin, katekolamin ve tiroksin’in öncülüdür.
2.UV ısığı absorbe ettiğinden spektrofotometrik olarak bir solusyondaki protein konsantrasyonunun
ölçümünde kullanılır.
2.Hidroksilli polar aminoasitler
1.Serin
Zayıf asidik OH grubu içerir.
Protein yapısında fosforlanan en önemli aa’dir.
Fosforile olan aa’ler (Proteinlerin fosforilasyonu sırasında fosfat alıcısı aa’ler)
1.Serin
2.Tirozin
3.Treonin
Fonksiyonları:
1.Birçok enzimin aktif bölgesini olusturur
2.Fosfo- ve glikoproteinlerdeki bağların yapısında bulunur.
2.Treonin
Yan zincirinde iki asimetrik karbon atomu tasıdığından dört izomeri vardır.
Fonksiyonları:
1.Fosfo- ve glikoproteinlerdeki bağların yapısında bulunur.
3.Kükürtlü polar aminoasitler
1.Sistein
Ancak metionin varlığında sentezlenebilir.
Yan zincirinde sülfidril (-SH) grubu tasır.
Fonksiyonları:
1.Bir çok enzimin aktif bölgesinde bulunur.
2.Keratinde bulunur.
3.Đki sistein’in -SH grupları okside olarak (disülfid (S-S) bağı olusturarak) sistin molekülü olusturur.
4.Taurin’in kaynağıdır (Safra tuzu olusumunda rol .................More Read....
01 Lipidler: Sınıflandırılmaları, özellikleri ve tanıtıcı reaksiyonları: 
02 Lipoproteinler: Yapıları, sınıflandırılmaları ve özellikleri :
01 Karbonhidratların vücuda alınmaları ve kullanılmaları:
02 Karbonhidrat metabolizması bozuklukları :
03 Lipidlerin vücuda alınmaları ve kullanılmaları: 04 Lipid metabolizması bozuklukları :
05 Metabolizmanın integrasyonu : 02 Atom ve molekül yapıları:
01 Tıp eğitiminde biyokimyanın yeri, laboratuvar araç gereçleri:
03 Çözeltiler ve konsantrasyon hesabı:
04 Laboratuvarda ölçümler ve analiz yöntemleri, spektrofotometri:
05 Asitler, bazlar ve tamponlar; pH ölçülmesi ve önemi:
06 Alifatik yapılı organik bileşikler I: 07 Alifatik yapılı organik bileşikler II:
08 Alisiklik, heterosiklik, aromatik bileşikler ve .................More Read....
Posttranslasyonal modifikasyonlar – Prof.Dr. Semra KOÇTÜRK
Oksidatif stres ve apoptoz- Prof.Dr. Semra KOÇTÜRK
Amino asitler- genel özellikleri ve metabolizmaları – Prof.Dr. Semra KOÇTÜRK
Hormon Etki Mekanizması- Prof.Dr. Semra KOÇTÜRK
Enzimler – Prof.Dr. Muhsin Konuk
Enzimler – Prof.Dr. Emel Zengin Ulakoğlu
Protein Sentezi ile ilgili reaksiyonlar
Lipidler -Doç.Dr. Remisa Gelişgen
Hücre membranı ve fonksiyonları
- Prof.Dr. Akın Yeşilkaya Sunumları
Pürin ve Pirimidin Bazlarının Metabolizması(PDF formatında)
Aminoasitler ve Proteinlerin Metabolizması Bozuklukları
Egzersizde Biyokimyasl Değişiklikler
- Dr. Engin Ulukaya Ders Notları
Hücre Döngüsü ve Apoptozis(PDF dosyası)
Hücre Döngüsü, Apoptozis ve Kanser (PDF dosyası)
Apoptozis ve Kanser (Power Point Sunumu. İngilizce)
Apoptozis ve Kanser(Kısa Özet. İngilizce)
Kanser Ders Notları-Zorunlu Ders(PDF dosyası)
Apoptozis Ders Notları-Zorunlu Ders(PDF dosyası)
Apoptozis Ders Notları-Seçmeli Ders(PDF dosyası)
Böbrek Fonk. Testl. Ders Notl. (PDF dosyası)